Retinal-Proteine

Ein zentrales Projekt beschäftigt sich mit der all-trans zu 13-cis Isomerisierung in Retinal-Proteinen, unter ihnen die licht-getriebene Protonen-Pumpe Bakteriorhodopsin (BR), die licht-getriebene Chlorid-Ionen-Pumpe Halorhodopsin (HR) und die Photorezeptoren Sensorrhodopsin I und II (SRI und II). Durch transiente Infrarot-Experimente an BR war es erstmals möglich, den Isomerisierungs-Prozeß direkt durch Schwingungsspektroskopie zeitlich aufzulösen (Herbst et al., Science 2002).

BR, HR und SR sowie weitere Retinal-Proteine binden alle den gleichen all-trans Retinal-Chromophor, jedoch in leicht unterschiedlichen Bindungstaschen. Dies führt zu unterschiedlichen zeitlichen Verläufen der Isomerisierung sowie zu unterschiedlichen Reaktionswegen auf der Energie-Hyperfläche des angeregten Zustands. Entscheidend für diese Vielfalt ist die Ladungsverteilung in der Umgebung des Chromophors. Durch die Kombination von ultraschneller UV/VIS- und IR- Spektroskopie können zum einen die unterschiedlichen Reaktionswege beschrieben werden, zum anderen kann durch die Verwendung biochemisch oder chemisch modifizierter Proteine die Chromophor-Protein Wechselwirkung gezielt variiert und in Folge ein besseres Verständnis dieser Art von Reaktionssteuerung (in Retinal-Proteinen) gewonnen werden.

Ein weiterer Ansatz zur Entflechtung der unterschiedlichen elementaren Prozesse während der Chomophor-Isomerisierung ist die Benutzung modifizierter Retinal-Chromophore. Sie ermöglichen die Zuordnung transienten Schwingungsbanden zu unterschiedlichen elektronischen Zuständen des Chromophors und zu Beiträgen des Proteins. Damit wird es möglich, die Kopplung der Chromophor-Isomerisierung an das Protein in Echtzeit zu verfolgen. Dieser Schritt ist von besonderer Bedeutung, repräsentiert er doch das Bindeglied zwischen der Einkopplung der Lichtenergie in das biologische System durch den Chromophor und  der Ausführung der biologischen Funktion durch das Protein.